La gamme de compléments
Découvrez AGE
après l’été, une bombe d’antioxydants pour préserver des signes de l’âge
Journal
Et si notre collagène pouvait vieillir sans même être détruit ?
Lorsque l’on parle de vieillissement cutané, on pense immédiatement à la diminution du collagène, aux UV, au stress oxydatif ou encore à la sénescence cellulaire. Mais un autre phénomène, plus discret, peut progressivement modifier les protéines qui structurent notre peau : la glycation.
Le principe paraît presque trop simple. Certains sucres peuvent réagir spontanément avec des protéines, sans intervention d’une enzyme. Au fil d’une cascade de réactions chimiques, ce processus peut aboutir à la formation de composés appelés Advanced Glycation End Products, ou AGEs — produits de glycation avancée [1–3].
Dans la peau, le phénomène est particulièrement intéressant car les AGEs peuvent s’accumuler sur des protéines à longue durée de vie comme le collagène et l’élastine. Ils peuvent modifier leurs propriétés mécaniques, favoriser certaines liaisons entre les fibres et influencer les cellules qui les entourent [1–4].
Avec une conséquence potentiellement visible : une matrice extracellulaire progressivement plus rigide, moins dynamique et moins facilement renouvelée.
D’où une question devenue très populaire en nutrition comme en cosmétique :
le sucre fait-il réellement vieillir notre peau ?
La réponse scientifique est plus intéressante qu’un simple oui.
La glycation est une réaction chimique non enzymatique. Cela signifie qu’elle peut se produire spontanément lorsqu’un sucre réducteur ou certains composés carbonylés rencontrent des groupes chimiques réactifs présents sur des protéines, des lipides ou des acides nucléiques [1–3].
Dans le cas des protéines, certains acides aminés, notamment la lysine et l’arginine, constituent des cibles importantes [2].
Contrairement à la glycosylation, processus enzymatique contrôlé et indispensable à la biologie normale, la glycation n’est pas orchestrée par la cellule.
Cette distinction est essentielle :
GLYCOSYLATION = processus enzymatique, contrôlé et physiologique
GLYCATION = réaction non enzymatique, spontanée
La glycation ne constitue donc pas un programme cellulaire. C’est une conséquence de la chimie naturelle qui se produit entre certaines molécules présentes dans notre organisme.
La formation des AGEs ne se produit pas instantanément. Elle résulte d’une succession de réactions chimiques.
Dans une première étape, un sucre réducteur peut réagir avec un groupement amine d’une protéine et former une base de Schiff, relativement instable. Celle-ci peut ensuite subir un réarrangement pour former un produit d’Amadori, plus stable.
À partir de là, différentes réactions d’oxydation, de déshydratation et de fragmentation peuvent générer des composés carbonylés extrêmement réactifs et, à terme, une famille très hétérogène de molécules que l’on appelle les AGEs [1–3].
On peut simplifier le processus ainsi :
SUCRE RÉDUCTEUR + PROTÉINE → BASE DE SCHIFF → PRODUIT D’AMADORI → RÉACTIONS INTERMÉDIAIRES → AGEs
Cette cascade appartient à la grande famille des réactions de Maillard.
Oui : la même chimie générale qui contribue à faire brunir certains aliments lorsqu’on les chauffe peut également se produire, beaucoup plus lentement et dans des conditions évidemment différentes, à l’intérieur de notre organisme.
D’une certaine manière, oui.
La réaction de Maillard est souvent associée à la cuisine : pain grillé, viande saisie, croûte dorée, café torréfié. La chaleur accélère fortement ces réactions entre sucres et groupes aminés.
Mais la glycation peut également se produire à 37 °C dans le corps humain, beaucoup plus lentement.
Et le temps joue ici un rôle fondamental.
Une protéine renouvelée très rapidement dispose de moins de temps pour accumuler des modifications complexes. Une protéine qui reste longtemps dans l’organisme est beaucoup plus exposée.
Or le collagène est précisément une protéine à longue durée de vie.
C’est l’une des raisons pour lesquelles il constitue une cible privilégiée de la glycation au cours du vieillissement [1,4].
Le collagène est la protéine structurale majeure du derme. Ses fibres participent à la résistance mécanique et à l’architecture de la peau.
Mais le collagène dermique n’est pas renouvelé en quelques heures ou quelques jours. Certaines molécules persistent suffisamment longtemps pour accumuler progressivement différentes modifications liées au temps, au stress oxydatif et à la glycation.
Les AGEs peuvent alors modifier les propriétés physiques du réseau de collagène et, pour certains d’entre eux, favoriser la formation de cross-links, ou liaisons croisées, entre les molécules [1,4].
Imaginez plusieurs cordes normalement capables de bouger légèrement les unes par rapport aux autres. Ajoutez progressivement des attaches rigides entre elles : l’ensemble devient moins mobile.
C’est une façon simple de comprendre ce que certains cross-links liés aux AGEs peuvent faire à une matrice riche en collagène.
Des travaux comparant du collagène glyqué expérimentalement à des tissus humains d’âges différents ont montré que l’accumulation d’AGEs est associée à des modifications de l’organisation et des propriétés mécaniques du collagène. La glycation peut notamment limiter le glissement entre fibrilles et fibres, contribuant à une perte de viscoélasticité du tissu [4].
Le collagène ne disparaît donc pas nécessairement.
Il peut devenir mécaniquement différent.
Oui.
Et c’est précisément ce qui rend la glycation particulièrement intéressante.
Le vieillissement du collagène ne se résume pas à :
« nous produisons moins de collagène ».
Il faut également considérer :
la qualité du collagène déjà présent.
Une fibre de collagène peut être toujours physiquement présente dans la matrice extracellulaire tout en ayant subi des modifications chimiques qui influencent sa souplesse, ses interactions avec d’autres molécules ou sa capacité à être normalement remodelée [1,3,4].
On pourrait donc distinguer deux phénomènes :
QUANTITÉ DE COLLAGÈNE — combien en avons-nous ?
et
QUALITÉ DU COLLAGÈNE — dans quel état se trouve celui que nous avons ?
Pour comprendre le vieillissement cutané, les deux questions sont importantes.
Ils peuvent compliquer son remodelage.
La matrice extracellulaire n’est pas une structure figée. Elle est continuellement entretenue et remodelée par les cellules, notamment les fibroblastes, et par des enzymes capables de dégrader certains composants de la matrice.
Lorsque le collagène est fortement modifié ou cross-linké par certains AGEs, il peut devenir plus résistant à la dégradation enzymatique [1,3].
Cela crée un paradoxe intéressant :
un collagène plus vieux peut devenir plus difficile à éliminer.
Au lieu d’être correctement dégradées puis remplacées, certaines structures modifiées peuvent ainsi persister davantage dans les tissus.
C’est une raison supplémentaire pour laquelle les AGEs ont tendance à s’accumuler dans les protéines de longue durée de vie au cours du temps.
Non.
Et le terme AGEs peut être trompeur car il donne l’impression qu’il s’agit d’une seule molécule.
Il désigne en réalité une famille extrêmement hétérogène de composés issus de différentes voies de glycation et d’oxydation [1–3].
Parmi les AGEs ou marqueurs de glycation fréquemment étudiés figurent notamment :
Tous n’ont pas les mêmes propriétés.
Certains forment des liaisons croisées entre protéines. Certains sont fluorescents. Certains peuvent interagir avec des récepteurs cellulaires. D’autres sont surtout utilisés comme marqueurs de l’exposition au stress glycant.
Parler des « AGEs » revient donc un peu à parler des « lipides » : le terme décrit une grande famille, pas une molécule unique.
Pas exactement un sucre.
Le méthylglyoxal, ou MGO, est un composé carbonylé très réactif produit notamment comme sous-produit du métabolisme du glucose.
Sa réactivité est beaucoup plus élevée que celle du glucose lui-même. Il peut rapidement modifier certains résidus d’arginine et de lysine présents dans les protéines et contribuer à la formation de produits de glycation avancée [2,3].
L’organisme dispose heureusement de systèmes permettant de contrôler ces composés réactifs, notamment le système glyoxalase, qui participe à la détoxification du méthylglyoxal.
La glycation dépend donc de bien davantage que de la quantité de sucre présente dans une pâtisserie.
Elle reflète un équilibre entre :
production de composés glycants, exposition métabolique, systèmes de défense, stress oxydatif, renouvellement des protéines et temps.
La glycation et le stress oxydatif sont étroitement liés.
Certaines étapes de formation des AGEs peuvent générer des espèces réactives de l’oxygène, tandis que le stress oxydatif peut lui-même accélérer certaines réactions conduisant à des produits de glycation.
Cette interaction est parfois décrite sous le terme de :
glycoxidation.
Cela signifie que le vieillissement moléculaire du collagène ne peut pas être divisé proprement en cases indépendantes : glycation d’un côté, oxydation de l’autre.
Les deux phénomènes peuvent se renforcer mutuellement [1–3].
Mais les AGEs disposent également d’un autre moyen d’influencer la biologie cellulaire.
Ils peuvent :
envoyer des signaux.
L’un des mécanismes les plus étudiés implique un récepteur appelé :
RAGE — Receptor for Advanced Glycation End Products.
RAGE est un récepteur présent à la surface de différents types cellulaires. Certains AGEs peuvent s’y fixer et déclencher des cascades de signalisation intracellulaire [1–3].
Cette interaction peut favoriser l’activation de voies associées notamment à :
NF-κB, au stress oxydatif et à la production de médiateurs inflammatoires [1–3].
Le rôle des AGEs dans le vieillissement cutané peut donc être envisagé selon au moins deux grandes dimensions.
1. EFFET STRUCTUREL
Les AGEs peuvent modifier directement certaines protéines comme le collagène et l’élastine, notamment en favorisant des cross-links et en modifiant leurs propriétés mécaniques.
2. EFFET CELLULAIRE
Certains AGEs peuvent interagir avec RAGE et influencer la signalisation, le stress oxydatif et l’environnement inflammatoire.
Autrement dit, la glycation ne se contente potentiellement pas de :
« rigidifier le collagène ».
Elle peut également modifier l’environnement biologique dans lequel vivent les cellules de la peau.
Les fibroblastes sont les principales cellules responsables de la production et du remodelage de la matrice extracellulaire du derme.
Ils produisent notamment du collagène et participent à l’organisation du tissu conjonctif.
Or un fibroblaste ne fonctionne pas indépendamment de son environnement mécanique. Il interagit en permanence avec la matrice qui l’entoure.
Lorsque cette matrice devient plus rigide, plus glyquée ou structurellement modifiée, la communication entre fibroblaste et matrice peut elle aussi être perturbée [3,5].
Les études expérimentales indiquent que le stress de glycation peut notamment altérer la viabilité cellulaire, la contraction des matrices de collagène reconstruites et l’expression de certaines protéines structurales [5].
Cela crée une hypothèse particulièrement intéressante :
le vieillissement de la matrice peut contribuer au vieillissement du comportement cellulaire.
La peau n’est donc pas simplement constituée de cellules qui vieillissent à l’intérieur d’un échafaudage passif.
L’échafaudage lui-même vieillit.
Le collagène n’est pas la seule cible.
Des AGEs peuvent également s’accumuler sur l’élastine, autre protéine structurale essentielle de la peau [1,3].
L’élastine participe à la capacité des tissus à se déformer puis à revenir vers leur configuration initiale. Elle possède elle aussi une durée de vie importante, ce qui la rend susceptible d’accumuler des modifications au cours du temps.
Des altérations liées à la glycation ont également été décrites au niveau de protéines de la jonction dermo-épidermique et de la matrice, notamment la fibrilline-1 [3,5].
La glycation cutanée doit donc être comprise comme une modification potentielle de tout un réseau structural, et non comme une attaque exclusivement dirigée contre le collagène.
Pas directement.
Il n’existe pas de « ride de glycation » que l’on pourrait identifier avec certitude à l’œil nu.
Le vieillissement cutané résulte d’une combinaison de nombreux phénomènes : modifications du collagène et de l’élastine, UV, stress oxydatif, changements hormonaux, perte de tissu adipeux, remodelage osseux, activité musculaire, sénescence cellulaire et facteurs environnementaux.
Les AGEs constituent une pièce de ce puzzle, pas une explication universelle du vieillissement du visage.
Néanmoins, la littérature dermatologique associe la glycation à des modifications pouvant contribuer à la rigidité tissulaire, la perte d’élasticité, les rides, le relâchement, certaines altérations pigmentaires et une capacité de réparation diminuée [1,3,5].
Une revue dermatologique publiée en 2026 considère ainsi la glycation et l’accumulation des AGEs comme un mécanisme significatif du vieillissement cutané, tout en soulignant que les preuves cliniques concernant les stratégies permettant de l’inverser restent limitées [5].
Oui, l’accumulation de certains AGEs dans les tissus augmente avec l’âge.
Cela est particulièrement logique pour les protéines de longue durée de vie comme le collagène : plus elles persistent, plus elles ont le temps d’accumuler des modifications chimiques [1,4].
Certains AGEs possèdent également des propriétés fluorescentes. Cette caractéristique a permis le développement de techniques comme la skin autofluorescence, ou autofluorescence cutanée, utilisées comme marqueurs indirects de l’accumulation tissulaire de certains AGEs.
Ces mesures ont notamment permis d’observer une augmentation de l’autofluorescence avec l’âge dans différentes populations [6].
Mais il existe une nuance importante :
l’autofluorescence cutanée ne mesure pas tous les AGEs.
Tous les AGEs ne sont pas fluorescents, et la mesure peut être influencée par différentes caractéristiques de la peau. Elle constitue donc un biomarqueur indirect, pas un compteur universel de glycation.
Le diabète a joué un rôle historique majeur dans notre compréhension des AGEs.
Lorsque la glycémie reste chroniquement élevée, les protéines sont exposées plus longtemps à des concentrations élevées de glucose et à un environnement favorisant les réactions de glycation.
L’exemple le plus connu est :
l’HbA1c — hémoglobine glyquée.
L’HbA1c est elle-même le produit d’une réaction de glycation de l’hémoglobine. Sa mesure permet d’estimer l’exposition moyenne au glucose au cours des semaines précédentes.
Elle illustre parfaitement un principe fondamental :
plus une protéine est exposée au glucose, plus la probabilité de glycation augmente.
Chez les personnes atteintes de diabète ou d’hyperglycémie chronique, l’accumulation excessive d’AGEs est impliquée dans différentes complications touchant notamment les vaisseaux, les reins, les nerfs et les yeux [1–3].
Mais la glycation ne concerne pas uniquement les personnes diabétiques.
Elle se produit également au cours du vieillissement physiologique.
C’est ici qu’il faut résister au raccourci.
Dire :
« le sucre provoque des rides »
est beaucoup trop simpliste.
La consommation de glucides entraîne une augmentation variable du glucose sanguin selon l’aliment, la quantité consommée, sa matrice, les autres nutriments du repas et la réponse métabolique de l’individu.
Une hyperglycémie chronique constitue clairement un environnement favorisant la glycation. Mais cela ne signifie pas qu’un dessert entraîne immédiatement la glycation visible du collagène du visage.
La formation et l’accumulation d’AGEs sont des processus progressifs, influencés par le métabolisme, le temps, le stress oxydatif, les composés carbonylés, le renouvellement des protéines et d’autres facteurs [1–3].
La formulation scientifiquement correcte serait donc plutôt :
une exposition chronique élevée aux sucres réducteurs et aux composés glycants peut favoriser la glycation ; l’accumulation progressive d’AGEs peut ensuite contribuer au vieillissement de protéines de longue durée de vie comme le collagène.
C’est moins spectaculaire qu’un :
SUGAR = WRINKLES.
Mais c’est beaucoup plus juste.
Le soleil ajoute une dimension supplémentaire.
Le vieillissement provoqué par les UV, ou photoaging, implique notamment stress oxydatif, inflammation, dommages à l’ADN et altération de la matrice extracellulaire.
Les UV peuvent également interagir avec la biologie des AGEs. Certains travaux ont montré une accumulation accrue de certains AGEs dans les zones de peau exposées au soleil et suggèrent que glycation et photo-oxydation peuvent se renforcer [1,3].
Les AGEs peuvent augmenter le stress oxydatif, tandis que les UV génèrent eux-mêmes des espèces réactives de l’oxygène.
On obtient alors potentiellement un cercle d’amplification :
UV → STRESS OXYDATIF → GLYCOXIDATION / AGEs → RAGE + STRESS OXYDATIF → ALTÉRATION DE LA MATRICE
Cela ne signifie pas que la glycation est le mécanisme principal du photoaging.
Les UV disposent de nombreuses autres voies capables d’altérer le collagène, notamment via l’augmentation de certaines matrix metalloproteinases — MMPs, enzymes impliquées dans la dégradation de la matrice extracellulaire.
Mais glycation et photoaging peuvent se croiser.
C’est probablement le concept le plus important à retenir de cette première partie.
Le vieillissement du collagène n’est pas un mécanisme unique.
Avec le temps, la matrice dermique peut subir simultanément :
Par conséquent, demander uniquement :
« comment stimuler le collagène ? »
ne raconte qu’une partie de l’histoire.
La question pourrait également devenir :
« comment préserver la qualité du collagène que nous possédons déjà ? »
C’est là que les choses deviennent particulièrement intéressantes.
Empêcher la formation d’un AGE est une chose.
Piéger un composé carbonylé avant qu’il n’attaque une protéine en est une autre.
Réduire l’activation de RAGE constitue encore une autre stratégie.
Mais casser une liaison de glycation déjà installée sur une protéine de longue durée de vie est un défi biologique complètement différent.
De nombreux composés ont été étudiés pour leurs propriétés potentielles anti-glycation : aminoguanidine, carnosine, polyphénols, certaines vitamines, molécules capables de piéger le méthylglyoxal, inhibiteurs de RAGE ou encore hypothétiques « AGE breakers » [3,7].
Les résultats in vitro sont parfois impressionnants.
Les preuves cliniques le sont :
beaucoup moins.
Et c’est précisément ce que nous allons examiner dans la Partie 2.
Car avant d’acheter un sérum « anti-glycation », de supprimer tout sucre ou de prendre de la carnosine pour protéger son collagène, il reste plusieurs questions essentielles :
Quels aliments favorisent réellement les AGEs ? Les AGEs que nous mangeons atteignent-ils notre peau ? Une cuisson au barbecue est-elle différente d’une cuisson vapeur ? Réduire les AGEs alimentaires change-t-il les marqueurs biologiques chez l’être humain ? Peut-on réellement empêcher la glycation du collagène ? Et surtout : peut-on inverser une glycation déjà installée ?
C’est là que la différence entre chimie séduisante et preuve clinique devient essentielle.
Jusqu’ici, nous avons essentiellement parlé des AGEs endogènes : ceux qui se forment à l’intérieur de notre organisme.
Mais les produits de glycation avancée existent également dans notre alimentation.
On parle alors de :
dietary AGEs — dAGEs — ou AGEs alimentaires.
Ils apparaissent naturellement dans certains aliments et peuvent surtout être générés en quantité plus importante lors de leur transformation ou de leur cuisson, par les réactions de Maillard [8,9].
C’est ici qu’une distinction essentielle s’impose.
Le sucre que nous mangeons et les AGEs que nous mangeons ne sont pas la même chose.
Un aliment sucré peut influencer la glycémie et donc potentiellement la glycation endogène dans certains contextes métaboliques. Un aliment riche en AGEs contient, lui, des produits de glycation déjà formés.
Les deux voies peuvent se rejoindre biologiquement, mais elles ne doivent pas être confondues.
Il n’existe pas une règle aussi simple que :
« aliment sucré = aliment riche en AGEs ».
Dans les bases alimentaires expérimentales les plus utilisées, certains aliments riches en protéines et en lipides, notamment d’origine animale, peuvent générer beaucoup d’AGEs lorsqu’ils sont exposés à une chaleur sèche et intense [8].
Les aliments industriels ayant subi certains traitements thermiques peuvent également en contenir.
À l’inverse, de nombreux fruits, légumes, légumineuses et céréales présentent des teneurs relativement faibles dans les conditions de préparation habituelles étudiées [8,9].
Mais l’un des déterminants les plus importants n’est pas seulement :
ce que nous cuisinons.
C’est :
comment nous le cuisinons.
Oui.
La température, la durée, l’humidité, le pH et la composition de l’aliment influencent fortement les réactions de Maillard.
Dans une base de données de référence portant sur plus de 500 aliments et préparations, les chercheurs ont montré que les méthodes utilisant une chaleur sèche élevée favorisaient généralement beaucoup plus la formation d’AGEs que les cuissons humides [8].
Ainsi, à aliment comparable :
GRILLER / RÔTIR / FRIRE / SAISIR → généralement davantage d’AGEs
BOUILLIR / POCHER / MIJOTER / CUIRE À LA VAPEUR → généralement moins d’AGEs
La différence peut être considérable. Dans ces expériences, la chaleur sèche pouvait augmenter fortement la formation de certains AGEs par rapport à l’aliment non cuit, avec des variations allant parfois de plus de dix à cent fois selon les catégories alimentaires et les conditions [8].
Ce n’est donc pas seulement une question de calories, de protéines, de glucides ou de lipides.
Deux aliments possédant pratiquement les mêmes macronutriments peuvent présenter des profils de produits de Maillard très différents selon leur cuisson.
Souvent, mais pas un instrument de mesure.
La croûte dorée d’un poulet rôti, le bord brun d’un steak grillé, un toast bien coloré ou une pomme de terre frite sont des manifestations de réactions chimiques complexes parmi lesquelles figurent les réactions de Maillard.
Le brunissement peut donc constituer un indice qu’une chimie de Maillard s’est produite.
Mais :
brun = AGEs dangereux
serait une simplification excessive.
Les réactions de Maillard produisent des centaines de molécules différentes, dont toutes ne sont pas des AGEs et dont toutes n’ont pas les mêmes effets biologiques.
Il serait donc absurde de considérer toute coloration alimentaire comme toxique.
La science nous dit simplement que température élevée + faible humidité + temps suffisant créent généralement des conditions favorables à la formation de nombreux produits de Maillard, dont certains AGEs [8,9].
La comparaison n’a pas vraiment de sens.
Un steak fortement grillé peut apporter davantage de certains AGEs alimentaires préformés qu’un aliment cuit dans l’eau.
Un gâteau sucré peut, selon sa composition et la quantité consommée, avoir des effets différents sur la glycémie, l’insuline et l’exposition métabolique au glucose.
Et un gâteau cuit à haute température peut lui-même contenir des produits de Maillard.
Nous avons donc deux questions différentes :
1. Quelle quantité de produits de glycation l’aliment contient-il déjà ?
2. Quel effet sa consommation aura-t-elle sur notre métabolisme et donc potentiellement sur notre glycation endogène ?
C’est précisément pour cette raison qu’un classement simpliste des aliments en « glycants » et « non glycants » est scientifiquement fragile.
Oui, au moins en partie.
C’est probablement l’un des résultats les plus pratiques de toute la littérature sur les AGEs alimentaires.
Les expériences culinaires montrent que l’on peut réduire la formation de certains AGEs en privilégiant :
Cela ne signifie évidemment pas qu’il faut abandonner le four, la poêle ou le barbecue.
La notion importante est celle de :
l’exposition globale.
Une alimentation dans laquelle presque tous les aliments sont quotidiennement frits, grillés, rôtis, ultra-transformés ou fortement brunis n’est pas équivalente à une alimentation alternant différentes méthodes de préparation.
Au moins une partie l’est.
Les estimations varient selon la nature chimique des AGEs et les méthodes utilisées pour les mesurer. Une partie des produits de Maillard n’est pas absorbée et atteint le côlon, où elle peut interagir avec le microbiote intestinal.
D’autres composés, notamment certains AGEs de faible poids moléculaire ou liés à de petits peptides, peuvent traverser la barrière intestinale [9].
C’est l’une des difficultés de ce domaine : parler de « l’absorption des AGEs » comme s’il s’agissait d’une molécule unique est trop simpliste.
CML, MG-H1, pyrraline et les nombreux autres produits de Maillard n’ont pas nécessairement la même absorption, le même métabolisme ni le même devenir.
Une partie des composés absorbés peut ensuite être éliminée, notamment par les reins.
La fonction rénale constitue donc elle aussi un élément important du métabolisme des AGEs.
C’est ici que la question devient beaucoup plus intéressante.
Plusieurs essais d’intervention ont comparé des régimes relativement riches ou pauvres en AGEs. Certaines études ont rapporté des diminutions des AGEs circulants ainsi que des modifications de marqueurs associés au stress oxydatif, à l’inflammation ou à la sensibilité à l’insuline [10–12].
Les résultats ne sont toutefois pas uniformes.
Les études utilisent différentes méthodes pour mesurer les AGEs, différentes populations, différentes durées et différentes compositions alimentaires. Il est également difficile d’isoler parfaitement l’effet des AGEs de celui de la qualité générale de l’alimentation.
Un essai randomisé croisé récent chez des sujets en bonne santé est particulièrement intéressant parce que les chercheurs ont utilisé les mêmes ingrédients, en modifiant essentiellement la façon de les cuisiner. Les méthodes générant peu d’AGEs, notamment la cuisson à l’eau et à la vapeur, ont diminué certains AGEs sériques et modifié favorablement plusieurs paramètres métaboliques par rapport aux méthodes générant davantage d’AGEs [13].
Cela renforce l’idée que :
la cuisson elle-même peut avoir une importance biologique.
Mais nous sommes encore très loin de pouvoir affirmer qu’un régime pauvre en AGEs :
ralentit le vieillissement de la peau ou empêche les rides chez l’être humain.
Cette démonstration clinique n’existe pas.
Dans certaines situations, oui.
Lorsque la glycémie est chroniquement élevée, réduire l’exposition excessive au glucose et améliorer le contrôle glycémique diminue logiquement certaines réactions de glycation.
L’HbA1c en constitue la démonstration la plus quotidienne : lorsque le contrôle glycémique s’améliore, l’hémoglobine glyquée diminue progressivement.
Mais chez une personne métaboliquement saine, cela ne signifie pas que supprimer tout sucre de son alimentation fera disparaître les AGEs déjà présents dans son collagène.
Il faut distinguer :
RÉDUIRE LES CONDITIONS FAVORISANT UNE NOUVELLE GLYCATION
de :
INVERSER UNE GLYCATION DÉJÀ INSTALLÉE.
Ce sont deux problèmes biologiques différents.
Non.
La littérature scientifique ne justifie pas une recommandation aussi extrême.
Ce qui semble biologiquement pertinent est plutôt d’éviter une exposition métabolique chronique excessive au glucose, en particulier dans le contexte d’une insulinorésistance, d’un prédiabète ou d’un diabète.
Pour la population générale, la prévention de la glycation s’inscrit beaucoup plus logiquement dans un ensemble de comportements favorables à la santé métabolique : alimentation équilibrée, activité physique, contrôle de l’excès énergétique et prévention des hyperglycémies chroniques.
Le fruit est un bon exemple.
Un fruit contient des sucres.
Mais il contient également de l’eau, des fibres, des micronutriments et de nombreux composés bioactifs, dans une matrice alimentaire complètement différente de celle d’une boisson fortement sucrée.
Réduire la nutrition à :
« sucre = glycation = rides »
n’a donc aucun sens physiologique.
Pas directement.
Puisque glycation et stress oxydatif peuvent interagir, différents antioxydants et polyphénols ont été étudiés pour leurs effets potentiels sur la formation des AGEs [7,14].
Des résultats intéressants ont été obtenus in vitro avec de nombreux composés naturels.
Mais une molécule capable de ralentir une réaction de glycation dans un tube à essai n’est pas automatiquement capable d’empêcher la glycation du collagène humain après ingestion.
Il faut considérer :
l’absorption, la biodisponibilité, le métabolisme, la concentration atteinte dans le tissu et la durée d’exposition.
C’est l’une des raisons pour lesquelles la littérature sur les « antiglycants naturels » est beaucoup plus impressionnante en laboratoire qu’en clinique.
La carnosine est probablement l’un des composés naturels les plus souvent cités dans ce domaine.
Il s’agit d’un dipeptide constitué de β-alanine et d’histidine, naturellement présent notamment dans le muscle.
La carnosine possède plusieurs propriétés biologiques intéressantes. Elle peut notamment réagir avec certains composés carbonylés réactifs et a montré des effets anti-glycation et carbonyl-scavenging dans différents modèles expérimentaux [7,14].
Le mécanisme est séduisant :
si l’on piège certains composés carbonylés avant qu’ils ne modifient une protéine, on pourrait théoriquement réduire la formation de certains AGEs.
Mais chez l’être humain, la situation est plus complexe.
La carnosine ingérée peut être rapidement hydrolysée par une enzyme appelée carnosinase. Et même si plusieurs études humaines ont exploré la supplémentation en carnosine dans différents contextes métaboliques, nous ne disposons pas de preuves cliniques solides montrant qu’une supplémentation orale :
empêche la glycation du collagène dermique ou réduit les rides chez l’être humain.
La carnosine est donc un candidat biologiquement intéressant.
Pas une « gomme à AGEs » démontrée.
L’histoire de l’aminoguanidine, également appelée pimagedine, est particulièrement instructive.
Cette molécule peut piéger certains intermédiaires carbonylés réactifs et empêcher ainsi la formation de certains AGEs.
Dans les modèles expérimentaux, les résultats étaient suffisamment intéressants pour conduire à son développement clinique, notamment dans les complications du diabète [15].
Sur le papier, l’idée était presque parfaite :
bloquer la formation des AGEs avant qu’ils n’endommagent les tissus.
Mais les essais cliniques n’ont pas permis d’établir le traitement comme solution thérapeutique de référence, avec des questions concernant à la fois l’efficacité et la tolérance [15].
L’aminoguanidine illustre donc parfaitement une règle essentielle :
un excellent mécanisme n’est pas nécessairement un excellent médicament.
Et encore moins un actif anti-âge cliniquement démontré.
C’est probablement le Graal de la recherche anti-glycation.
Empêcher la formation de nouvelles modifications est relativement facile à imaginer.
Mais que faire lorsque des cross-links se sont déjà formés entre des protéines de longue durée de vie ?
Des molécules appelées AGE cross-link breakers ont été développées dans l’espoir de rompre certaines de ces liaisons.
La plus célèbre est :
l’alagebrium — ALT-711.
Dans des modèles animaux, l’alagebrium a montré des effets intéressants sur la rigidité vasculaire et certains paramètres cardiovasculaires. De petits essais humains ont également produit des signaux préliminaires [16].
Mais l’alagebrium n’est jamais devenu un traitement clinique standard du vieillissement ou de la glycation.
Et surtout, il serait incorrect d’en conclure que nous savons aujourd’hui :
« casser les AGEs du collagène de la peau ».
Nous ne disposons actuellement d’aucun traitement oral ou cosmétique validé capable d’effacer de manière démontrée l’ensemble des cross-links de glycation accumulés dans le collagène humain.
Le terme est scientifiquement plausible.
Mais il recouvre des réalités très différentes.
Un cosmétique peut contenir des molécules capables, in vitro, de :
Une revue publiée en 2025 a recensé de nombreux candidats synthétiques et naturels étudiés dans le cadre du vieillissement cutané lié aux AGEs [7].
Mais les niveaux de preuve sont extrêmement variables.
Certaines données proviennent de réactions chimiques en laboratoire.
D’autres de cultures cellulaires.
D’autres de modèles animaux.
Et beaucoup moins :
d’essais cliniques dermatologiques robustes chez l’être humain.
La mention « anti-glycation » sur un produit cosmétique ne signifie donc pas automatiquement :
« ce produit a démontré qu’il retire les AGEs du collagène humain ».
Oui et non.
Nous pouvons mesurer certains marqueurs de glycation.
L’HbA1c mesure par exemple la glycation de l’hémoglobine et constitue un biomarqueur clinique majeur du contrôle glycémique.
D’autres AGEs peuvent être dosés dans le sang ou les urines par différentes méthodes analytiques.
L’autofluorescence cutanée permet également d’estimer indirectement l’accumulation tissulaire de certains AGEs fluorescents.
Mais il n’existe pas aujourd’hui un test unique capable de nous dire :
« votre collagène facial est glyqué à 37 % ».
La glycation est trop hétérogène pour être réduite à un score universel aussi simple.
On ne peut probablement pas l’empêcher complètement.
La glycation fait partie de la chimie normale du vieillissement.
Mais plusieurs stratégies sont biologiquement cohérentes pour limiter une exposition excessive aux conditions qui la favorisent :
Aucune de ces stratégies n’est spectaculaire.
Mais c’est souvent ainsi que fonctionne la biologie du vieillissement :
moins comme un interrupteur que comme une accumulation d’expositions.
La glycation est une réaction chimique non enzymatique au cours de laquelle certains sucres ou composés carbonylés réagissent avec des protéines, des lipides ou des acides nucléiques. Elle peut aboutir à la formation de produits de glycation avancée, ou AGEs.
AGE signifie Advanced Glycation End Product, ou produit de glycation avancée.
Il ne s’agit pas d’une molécule unique mais d’une vaste famille de composés.
Une exposition chronique excessive au glucose peut favoriser la glycation, et les AGEs peuvent modifier des protéines à longue durée de vie comme le collagène. Mais affirmer qu’un aliment sucré « donne des rides » est une simplification excessive.
Pas nécessairement. Elle peut modifier chimiquement le collagène, favoriser certains cross-links, modifier ses propriétés mécaniques et rendre certaines structures plus difficiles à remodeler.
Certains cross-links liés aux AGEs peuvent effectivement augmenter la rigidité du réseau de collagène et réduire le glissement entre ses structures.
Nous ne disposons actuellement d’aucun traitement validé capable d’éliminer de manière fiable l’ensemble des AGEs et cross-links accumulés dans le collagène humain.
Les cuissons utilisant une chaleur sèche élevée, comme griller, frire ou rôtir, produisent généralement davantage d’AGEs que les cuissons humides comme bouillir, pocher, mijoter ou cuire à la vapeur [8,9,13].
Il n’existe pas de preuve qu’un barbecue occasionnel fasse vieillir directement la peau. Les cuissons à haute température et à faible humidité peuvent toutefois générer davantage de produits de Maillard et d’AGEs. C’est l’exposition alimentaire globale qui importe.
Une marinade acide contenant par exemple du citron ou du vinaigre peut réduire la formation de certains AGEs pendant la cuisson en abaissant le pH de l’aliment [8].
La carnosine possède des propriétés anti-glycation intéressantes dans les modèles expérimentaux. Nous ne disposons cependant pas de preuve clinique solide montrant qu’elle empêche le vieillissement du collagène ou réduit les rides chez l’être humain.
À ce jour, aucun complément alimentaire n’a démontré de manière robuste qu’il élimine les AGEs déjà accumulés dans le collagène dermique humain.
La glycation est un phénomène biologique réel et bien documenté.
Certains sucres et composés carbonylés peuvent réagir spontanément avec les protéines. Ces réactions peuvent conduire à la formation d’AGEs qui s’accumulent notamment sur des protéines à longue durée de vie comme le collagène et l’élastine [1–4].
Certains AGEs peuvent modifier directement les propriétés mécaniques de la matrice extracellulaire. D’autres peuvent participer à des voies de signalisation impliquant notamment RAGE, le stress oxydatif et l’inflammation [1–3].
L’hyperglycémie chronique favorise clairement la glycation. Les UV, le stress oxydatif et le vieillissement peuvent également interagir avec ces mécanismes.
Nous savons aussi que certains modes de cuisson génèrent davantage d’AGEs alimentaires que d’autres [8,9], et les données humaines suggèrent qu’en modifier l’exposition peut influencer certains biomarqueurs [10–13].
Mais nous n’avons pas démontré qu’une stratégie « anti-glycation » :
La glycation est donc :
un mécanisme établi du vieillissement moléculaire, mais une cible thérapeutique encore imparfaitement maîtrisée.
La réponse est :
oui, mais pas de la manière simpliste que suggère cette phrase.
La glycation est une réaction réelle. Le glucose et d’autres composés réactifs peuvent participer à des réactions qui, avec le temps, génèrent des AGEs. Ceux-ci peuvent s’accumuler sur le collagène, favoriser certaines liaisons croisées, modifier ses propriétés mécaniques et interagir avec les cellules de la peau.
Une exposition chronique excessive au glucose peut accélérer ce phénomène.
Mais :
manger un dessert ne « caramélise » pas instantanément votre collagène.
Le vieillissement cutané est le résultat de décennies d’interactions entre notre génétique, notre métabolisme, les UV, le tabac, l’alimentation, les hormones, l’inflammation, le stress oxydatif, le renouvellement cellulaire et la matrice extracellulaire.
La glycation n’en est pas l’unique cause.
Elle en est :
l’un des mécanismes.
Et elle nous apprend quelque chose d’essentiel sur le vieillissement.
Préserver notre peau ne consiste pas seulement à fabriquer davantage de collagène.
Il faut également s’intéresser à :
la qualité du collagène que nous possédons déjà.
Car une protéine peut être toujours présente, tout en ayant biologiquement vieilli.
[1] Gkogkolou P, Böhm M. Advanced glycation end products: Key players in skin aging? Dermato-Endocrinology. 2012;4(3):259–270. DOI: 10.4161/derm.22028.
URL: https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/23467327/
[2] Rowan S, Bejarano E, Taylor A. Mechanistic targeting of advanced glycation end-products in age-related diseases. Biochimica et Biophysica Acta – Molecular Basis of Disease. 2018;1864(12):3631–3643. DOI: 10.1016/j.bbadis.2018.08.036.
URL: https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/?term=Mechanistic+targeting+of+advanced+glycation+end-products+in+age-related+diseases
[3] Chen CY, Zhang JQ, Li L, et al. Advanced Glycation End Products in the Skin: Molecular Mechanisms, Methods of Measurement, and Inhibitory Pathways. Frontiers in Medicine. 2022;9:837222. DOI: 10.3389/fmed.2022.837222.
URL: https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/?term=Advanced+Glycation+End+Products+in+the+Skin+Molecular+Mechanisms+Methods+of+Measurement+and+Inhibitory+Pathways
[4] Gautieri A, Redaelli A, Buehler MJ, Vesentini S. Age- and diabetes-related nonenzymatic crosslinks in collagen fibrils: candidate amino acids involved in Advanced Glycation End-products. Matrix Biology. 2014;34:89–95.
URL: https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/?term=Age+diabetes+nonenzymatic+crosslinks+collagen+fibrils+Gautieri
[5] Advanced glycation end products and skin aging: mechanisms and therapeutic perspectives. Review of experimental and clinical evidence.
URL: https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/?term=advanced+glycation+end+products+skin+aging
[6] Skin autofluorescence and the accumulation of advanced glycation end products with age. Human observational studies.
URL: https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/29616620/
[7] Choi JY, Ha NG, Lee WJ, Boo YC. Synthetic and Natural Agents Targeting Advanced Glycation End-Products for Skin Anti-Aging: A Comprehensive Review of Experimental and Clinical Studies. Antioxidants. 2025;14(4):498. DOI: 10.3390/antiox14040498.
URL: https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/40298870/
[8] Uribarri J, Woodruff S, Goodman S, et al. Advanced Glycation End Products in Foods and a Practical Guide to Their Reduction in the Diet. Journal of the American Dietetic Association. 2010;110(6):911–916.e12. DOI: 10.1016/j.jada.2010.03.018.
URL: https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/20497781/
[9] Snelson M, Coughlan MT. Dietary Advanced Glycation End Products: Digestion, Metabolism and Modulation of Gut Microbial Ecology. Nutrients. 2019;11(2):215. DOI: 10.3390/nu11020215.
URL: https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/?term=Dietary+Advanced+Glycation+End+Products+Digestion+Metabolism+Modulation+Gut+Microbial+Ecology
[10] Baye E, de Courten MPJ, Walker K, et al. Effect of dietary advanced glycation end products on inflammation and cardiovascular risks in healthy overweight adults: a randomised crossover trial. Scientific Reports. 2017.
URL: https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/?term=dietary+advanced+glycation+end+products+randomised+crossover+trial
[11] Kellow NJ, Savige GS. Dietary advanced glycation end-product restriction for the attenuation of insulin resistance, oxidative stress and endothelial dysfunction: a systematic review. European Journal of Clinical Nutrition. 2013;67:239–248.
URL: https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/?term=dietary+advanced+glycation+end-product+restriction+systematic+review
[12] Clarke RE, Dordevic AL, Tan SM, Ryan L, Coughlan MT. Dietary Advanced Glycation End Products and Risk Factors for Chronic Disease: A Systematic Review of Randomised Controlled Trials. Nutrients. 2016;8(3):125. DOI: 10.3390/nu8030125.
URL: https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/26938557/
[13] Wellens J, et al. Cooking methods affect advanced glycation end products and lipid profiles: A randomized cross-over study in healthy subjects. Randomized crossover human study.
URL: https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC12147844/
[14] Hipkiss AR. Carnosine and its possible roles in nutrition and health. Research on carnosine, reactive carbonyl species and protein glycation.
URL: https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/?term=carnosine+glycation+Hipkiss
[15] Bolton WK, Cattran DC, Williams ME, et al. Randomized trial of an inhibitor of formation of advanced glycation end products in diabetic nephropathy. American Journal of Nephrology. 2004;24(1):32–40. DOI: 10.1159/000075627.
URL: https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/14568006/
[16] Bakris GL, Bank AJ, Kass DA, et al. Advanced glycation end-product cross-link breakers: a novel approach to cardiovascular pathologies related to the aging process. Clinical research on alagebrium (ALT-711).
URL: https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/15607432/
